Home
Giới thiệu
Tài khoản
Đăng nhập
Quên mật khẩu
Đổi mật khẩu
Đăng ký tạo tài khoản
Liệt kê
Công trình khoa học
Bài báo trong nước
Bài báo quốc tế
Sách và giáo trình
Thống kê
Công trình khoa học
Bài báo khoa học
Sách và giáo trình
Giáo sư
Phó giáo sư
Tiến sĩ
Thạc sĩ
Lĩnh vực nghiên cứu
Tìm kiếm
Cá nhân
Nội dung
Góp ý
Hiệu chỉnh lý lịch
Thông tin chung
English
Đề tài NC khoa học
Bài báo, báo cáo khoa học
Hướng dẫn Sau đại học
Sách và giáo trình
Các học phần và môn giảng dạy
Giải thưởng khoa học, Phát minh, sáng chế
Khen thưởng
Thông tin khác
Tài liệu tham khảo
Hiệu chỉnh
Số người truy cập: 106,982,674
Oversampling Free Energy Perturbation Simulation in Determination of the Ligand‐Binding Free Energy
Tác giả hoặc Nhóm tác giả:
Son Tung Ngo Trung Hai Nguyen Nguyen Thanh Tung Pham Cam Nam Khanh B. Vu Van V. Vu
Nơi đăng:
Journal of Computational Chemistry (John Wiley & Sons, Inc.);
S
ố:
41(7);
Từ->đến trang
: 611-618;
Năm:
2020
Lĩnh vực:
Tự nhiên;
Loại:
Bài báo khoa học;
Thể loại:
Quốc tế
TÓM TẮT
Determination of the ligand‐binding affinity is an extremely interesting problem. Normally, the free energy perturbation (FEP) method provides an appropriate result. However, it is of great interest to improve the accuracy and precision of this method. In this context, temperature replica exchange molecular dynamics implementation of the FEP computational approach, which we call replica exchange free energy perturbation (REP) was proposed. In particular, during REP simulations, the system can easily escape from being trapped in local minima by exchanging configurations with high temperatures, resulting in significant improvement in the accuracy and precision of protein–ligand binding affinity calculations. The distribution of the decoupling free energy was enlarged, and its mean values were decreased. This results in changes in the magnitude of the calculated binding free energies as well as in alteration in …
ABSTRACT
Determination of the ligand‐binding affinity is an extremely interesting problem. Normally, the free energy perturbation (FEP) method provides an appropriate result. However, it is of great interest to improve the accuracy and precision of this method. In this context, temperature replica exchange molecular dynamics implementation of the FEP computational approach, which we call replica exchange free energy perturbation (REP) was proposed. In particular, during REP simulations, the system can easily escape from being trapped in local minima by exchanging configurations with high temperatures, resulting in significant improvement in the accuracy and precision of protein–ligand binding affinity calculations. The distribution of the decoupling free energy was enlarged, and its mean values were decreased. This results in changes in the magnitude of the calculated binding free energies as well as in alteration in …
[
https://doi.org/10.1002/jcc.26130
]
© Đại học Đà Nẵng
Địa chỉ: 41 Lê Duẩn Thành phố Đà Nẵng
Điện thoại: (84) 0236 3822 041 ; Email: dhdn@ac.udn.vn